Peptide sind kurze Ketten aus Aminos\u00e4uren, die \u00fcber Peptidbindungen miteinander verkn\u00fcpft sind. Als Faustregel spricht man bei bis zu etwa 50 Aminos\u00e4uren von Peptiden, bei l\u00e4ngeren, gefalteten Ketten von Proteinen. Peptide kommen in allen Lebewesen vor, etwa als Hormone und Signalmolek\u00fcle, und lassen sich heute routinem\u00e4\u00dfig chemisch synthetisieren.<\/p>\n
Einfach erkl\u00e4rt: Wenn Aminos\u00e4uren die Buchstaben sind, dann sind Peptide kurze W\u00f6rter und Proteine ganze S\u00e4tze oder Abs\u00e4tze. Die Reihenfolge der Aminos\u00e4uren \u2013 die Sequenz \u2013 bestimmt, welche Form ein Peptid annimmt und mit welchen Molek\u00fclen es in Wechselwirkung tritt. Schon der Austausch einer einzigen Aminos\u00e4ure kann diese Eigenschaften deutlich ver\u00e4ndern.<\/p>\n
Dieser Grundlagenbeitrag erkl\u00e4rt, wie die Peptidbindung entsteht, wie sich Peptide von Aminos\u00e4uren und Proteinen abgrenzen, wie sie im Labor hergestellt und analysiert werden, in welchen Forschungsfeldern sie eingesetzt werden und worin sich Peptide in Kosmetika von Forschungspeptiden unterscheiden.<\/p>\n
Die Bausteine aller Peptide sind Aminos\u00e4uren. Jede Aminos\u00e4ure besitzt eine Aminogruppe (\u2013NH2<\/sub>), eine Carboxylgruppe (\u2013COOH) und eine Seitenkette, die ihr ihre individuellen Eigenschaften verleiht \u2013 etwa ob sie wasserliebend, wasserabweisend, sauer oder basisch ist. In Proteinen des Menschen kommen 20 proteinogene Standard-Aminos\u00e4uren vor, die mit Drei- oder Einbuchstabencodes abgek\u00fcrzt werden, zum Beispiel Gly (G) f\u00fcr Glycin oder Lys (K) f\u00fcr Lysin.<\/p>\n Ein Peptid hat eine Richtung: Am einen Ende liegt eine freie Aminogruppe (N-Terminus), am anderen eine freie Carboxylgruppe (C-Terminus). Sequenzen werden per Konvention immer vom N- zum C-Terminus geschrieben. Das Tripeptid GHK etwa besteht aus Glycin, Histidin und Lysin in genau dieser Reihenfolge.[7]<\/a><\/sup><\/p>\n Die Peptidbindung entsteht, wenn die Carboxylgruppe einer Aminos\u00e4ure mit der Aminogruppe der n\u00e4chsten reagiert. Dabei wird ein Molek\u00fcl Wasser abgespalten \u2013 chemisch eine Kondensationsreaktion. Das Ergebnis ist eine Amidbindung (\u2013CO\u2013NH\u2013). Sie hat teilweise Doppelbindungscharakter, ist deshalb weitgehend planar und nur eingeschr\u00e4nkt drehbar. Diese Eigenschaft pr\u00e4gt, welche r\u00e4umlichen Strukturen eine Peptidkette einnehmen kann. Umgekehrt kann die Peptidbindung durch Hydrolyse \u2013 also unter Wasseraufnahme \u2013 wieder gespalten werden, etwa enzymatisch durch Proteasen.<\/p>\nDie Peptidbindung<\/h3>\n
Nomenklatur nach Kettenl\u00e4nge<\/h3>\n